Bedeutung von Molkenprotein in der Ernährung

Molkenprotein ist eine heterogene Proteinmischung. Molkenprotein besteht aus verschiedenen Proteinfraktionen. Die Milch einer Kuh (Bos taurus) enthält 3,5% Eiweiß, davon 80% Kasein und 20% Molkenprotein. Die biologische Wertigkeit (BW) von Molkenprotein beträgt 104, der von Kasein 77. Die BW des gesamten Milchproteins wiederum beträgt 91 [33]. Die BW ist ein Koeffizient, der angibt, wie viel des im Darmtrakt des Körpers absorbierten Proteins für die Bildung neuer Proteine verbraucht wird, nicht jedoch für den Energiebedarf [34].
Die meisten Molkenproteine sind kompakt gewundene, globuläre Moleküle, die überwiegend hydrophob sind und über Peptidbindungen miteinander verbunden sind [30].

Eigenschaften von Molkenprotein:

hilft den Appetit zu unterdrücken und das Sättigungsgefühl zu steigern [8, 9, 10, 11];(
ist eine hochwertige Proteinquelle, reich an allen essentiellen Aminosäuren und anderen biologisch aktiven Substanzen, die im Rahmen einer ausgewogenen Ernährung und körperlichen Aktivität zur Reduzierung der Fettmasse und zum Erhalt der Muskelmasse beitragen [13, 14, 15, 16];
trägt zur Aufrechterhaltung eines positiven Glutathionspiegels bei, indem es die notwendigen Aminosäuren (Glutaminsäure, Cystein, Glycin) in der Nahrung bereitstellt und auch deren Synthese modelliert [17, 18];
erleichtert die Aufnahme von Mineralstoffen, Vitaminen und Fettsäuren aus der Nahrung [17, 20, 21];
trägt zur Verbesserung der Stimmung und Konzentration bei [17, 20, 21];
trägt dazu bei, den Verlust von körpereigenem Protein (Muskel) aufgrund von Sakropenie bei älteren Menschen zu erhalten und zu reduzieren [12, 22, 23, 24];
ist im Vergleich zu anderen Proteinquellen leichter verdaulich und absorbierbar [17, 21].
laut der Methode der Beurteilung der essentiellen Aminosäuren in der Ernährung (Digestible Indispensable Amino Acid Score-DIAAS) der Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen (FAO) hat Molkenprotein einen um 10–30% höheren „Wert“ als Gersten-, Reis-, Soja- und Erbsenproteine [25].

β-Lactoglobulin:

globuläres Protein, bestehend aus 162 Aminosäureresten [30];
sehr reich an verzweigtkettigen Aminosäuren (25,1%), insbesondere Leucin (13,5%) [35];
wird in der Milchdrüse von Kühen synthetisiert [35];
enthält zwei -S-S- Bindungen und eine freie Thionylgruppe [30];
macht 50–60% des Molkenproteins und 10% des Gesamtmilchproteins aus (2–4 g/l) [35].

Die biologische Rolle von β-Lactoglobulin ist noch nicht vollständig geklärt. Es ist bekannt, dass es eine Transportfunktion erfüllt – das Molekül enthält einen hydrophoben Teil, der die Vitamine A und D, Ca2+ und Fettsäuren binden kann, was ihre Wiederaufnahme im Körper erleichtert [21]. β-Lactoglobulin ist an der Regulierung des Phosphorstoffwechsels in der Milchdrüse der Kuh beteiligt [21]. β-Lactoglobulin kann zudem mutagene heterozyklische Amine binden und so eine Art von Schutz vor deren karzinogener Natur bieten [20]. β-Lactoglobulin ist das einzige Allergen im Molkenprotein. Milchallergie ist eine klinische immunologische Reaktion auf ein oder mehrere Milchproteine [35]. Eine Milchallergie kommt bei 2–3% aller Kinder vor – bei den meisten verschwinden die Allergiesymptome mit dem dritten Lebensjahr [21]. In hypoallergenen künstlichen Säuglingsmilchnahrungen mit Molkenprotein liegt β-Lactoglobulin entweder abgetrennt oder in hydrolysierter Form vor [28]. Neben seiner biologischen Aktivität enthält es auch in seiner Struktur kodierte Peptidketten, die bei der enzymatischen Hydrolyse im Gastrointestinaltrakt freigesetzt werden können [35, 21]. Biologisch aktive Peptide sind spezifische Aminosäureketten, die positive Auswirkungen auf Körperfunktionen und Zustände haben, die die menschliche Gesundheit beeinträchtigen können [21]. Den biologisch aktiven Peptiden des β-Lactoglobulins werden blutdrucksenkende, antithrombotische, antimikrobielle und immunmodulatorische Eigenschaften zugeschrieben [21].

α-Lactoalbumin:

monomeres, globuläres, kalziumhaltiges Protein, das aus 123 Aminosäureresten besteht, darunter Lysin, Leucin, Threonin, Tryptophan und Cystein [36];
enthält vier -S-S- Bindungen [30];
wird in Brustdrüsenzellen von Kühen synthetisiert und fungiert als regulatorische Komponente im Enzymsystem, das für die Laktosebiosynthese verantwortlich ist [36].
macht 20% des Molkenproteins und 3,4% des Gesamtmilchproteins aus (0,6–1,7 g/l) [36];

Das Verhältnis von α-Lactoalbumin zu β-Lactoglobulin im Molkenprotein liegt bei 1:3 [20].

Im Gegensatz zu β-Lactoglobulin weist α-Lactalbumin eine sehr geringe Immunogenität und damit ein geringes allergieauslösendes Potenzial auf, was es zu einem geeigneten Nährstoff für Kinder mit Milchallergie macht [21].

Die gesundheitsfördernden Wirkungen von α-Lactalbumin werden in drei Kategorien eingeteilt:

Wirkungen eines ganzen, intakten Proteins;
Wirkungen einzelner Aminosäuren aus verdautem Protein;
Wirkungen von Peptiden, die im Magen-Darm-Trakt durch Hydrolyse von Proteinen gebildet werden.

Eine der biologisch aktiven Funktionen von α-Lactoalbumin, die durch den hohen Tryptophangehalt (4,9 g/100 g) ermöglicht wird, besteht darin, den Serotoninspiegel zu erhöhen und die Cortisolkonzentration zu senken. Dies führt zu einer verbesserten Konzentration, Stimmung und geringerer Stressanfälligkeit [22]. α-Lactalbumin kann nicht nur Ca, sondern auch Mg und Zn binden. In verbundener Weise wird die Aufnahme dieser Mineralstoffe im Dünndarm erleichtert [37]. Den biologisch aktiven Peptiden des α-Lactoalbumins werden antimikrobielle, immunmodulatorische und krebshemmende Eigenschaften zugeschrieben [37]. Aufgrund seiner Ähnlichkeit mit menschlichem Albumin, seines hohen Nährwerts und seiner biologisch aktiven Eigenschaften wird α-Lactalbumin häufig in künstlichen Säuglingsmilchnahrungen verwendet [36]. Gereinigtes α-Lactalbumin wird der Ernährung von Sportlern als eine gute Quelle für essentielle Aminosäuren zugesetzt [28].

Lactoferrin:

monomeres, globuläres, Fe3+-bindendes Glykoprotein, bestehend aus 689 Aminosäureresten [39].
gelangt aus dem Blutplasma in die Milch [39];
gehört zur Gruppe der Transferrine, bei denen es sich um Metallbindungs- und -transportproteine im Blutplasma handelt [39];
Lactoferrin macht 1% des Molkenproteins aus [39];
Lactoferrin hat zwei Fe3+-Bindungsstellen. Jede von diesen kann 1,4 mg Fe3+ /g binden [40].

Lactoferrin hat verschiedene gesundheitsfördernde Eigenschaften. Es verfügt über antibakterielle, entzündungshemmende, krebshemmende, immunmodulatorische und knochengesundheitsfördernde Eigenschaften sowie die Fähigkeit die Zellproliferation und -differenzierung zu beeinflussen [21]. Die antibakterielle Wirkung von Lactoferrin ist am wirksamsten gegen Bakterien, die Eisen zur Vermehrung benötigen. Lactoferrin bildet Chelate mit Eisenionen, die in Mikroorganismen vorhanden sind [21]. Lactoferrin wird auch eine antioxidative Wirkung zugeschrieben. Lactoferrin bindet freie Fe+3 Ionen an, die die Bildung freier Radikale (Superoxid, Hydroxyl) katalysieren [28]. Lactoferrin wird in künstlichen Säuglingsmilchnahrungen verwendet. Lactoferrin ergänzt die Formel und macht sie der Muttermilch ähnlicher, die im Vergleich zu Kuhmilch 20-mal mehr Lactoferrin enthält. Mit Eisen angereichertes Lactoferrin wird in Eisenpräparaten eingesetzt, um die Eisenaufnahme zu erleichtern [28].

Lactoferrin wird auch in Zahnpasten und Mundwässern verwendet, wo es im Komplex mit Lactoperoxidase und Lysozym eine antibakterielle Funktion erfüllt [28].

Blutserumalbumin:

macht 3% des Molkenproteins aus [38];
globuläres Protein, bestehend aus 583 Aminosäureresten [38];

wird nicht in der Milchdrüse synthetisiert, sondern gelangt aus dem Blutplasma in die Milch [38];
enthält 17 -S-S- Bindungen [30];
bindet, ähnlich wie β-Lactoglobulin, hydrophobe Moleküle, darunter Fettsäuren [38];
Blutserumalbumin enthält alle essentiellen Aminosäuren [38].

Immunglobuline (IgG, IgA, IgM, IgA):

auch „Antikörper“ genannt, machen 9–10% des Molkenproteins aus [20];
Glykoproteine, die aus vier Peptidketten bestehen, die durch Disulfidbindungen miteinander verbunden sind [41];
aus ernährungsphysiologischer Sicht ist es eine gute Quelle für die essentielle Aminosäure Cystein [41].

Die Hauptfunktion von Immunglobulinen besteht darin, den Neugeborenen eine passive Immunität zu verleihen. Immunglobuline enthalten Antikörper, die direkt am Schutz vor mikrobiellen Krankheitserregern beteiligt sind und den Prozess der Phagozytose fördern, wodurch die mikrobielle Adhäsion verhindert und Viren und Toxine neutralisiert werden [21].

Bedeutung von Molkenprotein in der Ernährung

Aminosäuren kommen im Molkenprotein in den oben beschriebenen Fraktionen und in geringerem Maße in Form von freien Aminosäuren vor. Der Gehalt von Aminosäuren im Molkenprotein kann variieren und von verschiedenen Faktoren beeinflusst werden [38]. Molkenprotein enthält alle essentiellen Aminosäuren – sie machen 60% aller darin enthaltenen Aminosäuren aus [30].

Molkenprotein ist eine ausgezeichnete Quelle für schwefelhaltige (Methionin, Cystein) Aminosäuren. Von großer Bedeutung im Körper ist die Fähigkeit schwefelhaltiger Aminosäuren, die Immunfunktion und die antioxidative Kapazität des Körpers durch Modulation der Glutathionsynthese zu fördern [28]. Glutathion ist ein endogenes Antioxidans, das in jeder Zelle des menschlichen Körpers vorkommt. Insbesondere in der Leber, wo es für die Entgiftung der Zellen und des Lymphsystems sorgt. Eine positive Menge an Glutathion stimuliert die Funktion des Immunsystems und steht in direktem Zusammenhang mit den Alterungsprozessen des Körpers. Für die Glutathionbiosynthese im Körper sind Glutaminsäure, Cystein und Glycin erforderlich [42].

Molkenprotein ist auch eine Nahrungsquelle für verzweigtkettige Aminosäuren (Isoleucin, Leucin, Valin). Verzweigtkettige Aminosäuren spielen eine wichtige Rolle bei der Proteinsynthese der Skelettmuskulatur und sind möglicherweise auch am Energiestoffwechsel der Muskeln beteiligt [28].

Nachdem Molkeprotein im Magen-Darm-Trakt verdaut wurde, sind nicht alle Aminosäuren am Energiestoffwechsel des menschlichen Körpers und der Bildung von Kunststoff beteiligt. Einige Proteine werden enzymatisch in Peptide unterschiedlicher Länge gespalten, wobei die Anzahl der Monomere zwischen 2 und 20 Aminosäuren variieren kann. Diese diskreten Aminosäuresequenzen sind inaktiv in dem Protein, aus dem sie stammen. In ihrer freien Form weisen sie ein breites Spektrum biologischer Aktivitäten auf, darunter antimikrobielle, blutdrucksenkende und immunmodulatorische Aktivitäten [43].

Die grundlegenden Informationen sind der Literaturübersicht der Bachelorarbeit von Ansis Zauers aus dem Jahr 2015 entnommen. Das Produkt OBVProt von SIA „Valens Nutri“ ist eine Quelle für natives Molkenprotein (es gibt keine Molke – Nebenprodukt der Käse- oder Hüttenkäseherstellung).